குறியிடப்பட்டது
  • அகாடமிக் ஜர்னல்ஸ் டேட்டாபேஸ்
  • ஜெனமிக்ஸ் ஜர்னல்சீக்
  • கல்வி விசைகள்
  • JournalTOCகள்
  • சீனாவின் தேசிய அறிவு உள்கட்டமைப்பு (CNKI)
  • சிமாகோ
  • விவசாயத்தில் உலகளாவிய ஆன்லைன் ஆராய்ச்சிக்கான அணுகல் (AGORA)
  • எலக்ட்ரானிக் ஜர்னல்ஸ் லைப்ரரி
  • RefSeek
  • டைரக்டரி ஆஃப் ரிசர்ச் ஜர்னல் இன்டெக்சிங் (DRJI)
  • ஹம்டார்ட் பல்கலைக்கழகம்
  • EBSCO AZ
  • OCLC- WorldCat
  • SWB ஆன்லைன் பட்டியல்
  • உயிரியல் மெய்நிகர் நூலகம் (vifabio)
  • பப்ளான்கள்
  • MIAR
  • பல்கலைக்கழக மானியக் குழு
  • மருத்துவக் கல்வி மற்றும் ஆராய்ச்சிக்கான ஜெனீவா அறக்கட்டளை
  • யூரோ பப்
  • கூகுள் ஸ்காலர்
இந்தப் பக்கத்தைப் பகிரவும்
ஜர்னல் ஃப்ளையர்
Flyer image

சுருக்கம்

Purification and Characterization of Superoxide Dismutase Isolated From Sewage Isolated E. coli

Petkar Medha B, Dr. Pillai Meena M, Kulkarni Amarja A, Bondre Sushma H and Dr KRSS Rao

Superoxide dismutase (SOD), which plays a very important role in protecting organisms from oxygen toxicity, has therapeutic importance. It was purified from sewage isolated E. coli and characterized. Eukaryotic cells also produce SOD but culturing and maintenance of eukaryotic cells for production of SOD is costly as well as difficult. Using prokaryotic cells i.e. bacteria, production cost can be reduced. A rich bacterial source was identified. Bacterial membrane was ruptured in the presence of lysozyme and glass bead. Following ammonium sulphate precipitation, SOD-containing solution was applied to DEAE-cellulose and then Sephadex G- 75 gel columns. SOD was purified 63.91-fold with a specific activity of 3835U/ mg. The molecular weight was estimated to be 35.713 kDa by SDSPAGE gel. Maximum SOD activity was observed between pH 7.0 to 7.5 at temperature range 37–50ºC. This enzyme has fair thermal stability. The enzyme was found to be stable in presence of 1% salt only. The activity found to be gradually reduced approximately 50% at higher concentrations. It was totally inactivated above 9% salt concentration.

மறுப்பு: இந்த சுருக்கமானது செயற்கை நுண்ணறிவு கருவ