குறியிடப்பட்டது
  • ஜெ கேட் திறக்கவும்
  • ஜெனமிக்ஸ் ஜர்னல்சீக்
  • ஆராய்ச்சி பைபிள்
  • RefSeek
  • டைரக்டரி ஆஃப் ரிசர்ச் ஜர்னல் இன்டெக்சிங் (DRJI)
  • ஹம்டார்ட் பல்கலைக்கழகம்
  • EBSCO AZ
  • OCLC- WorldCat
  • அறிஞர்
  • பப்ளான்கள்
  • MIAR
  • யூரோ பப்
  • கூகுள் ஸ்காலர்
இந்தப் பக்கத்தைப் பகிரவும்
ஜர்னல் ஃப்ளையர்
Flyer image

சுருக்கம்

Allosteric Structure of Effector-free Human Hemoglobin

Francis Knowles

The O2-affinity of human hemoglobin, free of E-molecules, was measured in 0.050 M Bis-Tris, pH 7.0 with HCl, 20°C. A Hill plot of O2-equilibrium binding data reveals an initial slope of 2 and fails to demonstrate an upward inflection. Four O2-binding reactions account for these results. The tetrameric hemoglobin structure in an E-free supporting electrolyte can be described as two cooperative dimeric subunits: (T,1α, R,2β) and (T,2α, R,1β). Subunits of human Hb4 are α- and β-chains. Within the hemoglobin tetramer: (i) Parenthetical inclusions describe the composition of cooperative dimeric subunits; (ii) Superscripts in the upper left identify the position of the subunit in the tetramer, and conformational state; R for the high affinity state and T for the low affinity state. Equilibrium constants of these four steps are related to intrinsic O2-binding constants for α and β chains, Kα and Kβ, respectively, by statistical factors: The equation of state contains these four unknown quantities.