குறியிடப்பட்டது
- யூரோ பப்
- கூகுள் ஸ்காலர்
பயனுள்ள இணைப்புகள்
இந்தப் பக்கத்தைப் பகிரவும்
ஜர்னல் ஃப்ளையர்
அணுகல் இதழ்களைத் திறக்கவும்
- உணவு மற்றும் ஊட்டச்சத்து
- உயிர்வேதியியல்
- கால்நடை அறிவியல்
- சுற்றுச்சூழல் அறிவியல்
- நரம்பியல் & உளவியல்
- நர்சிங் & ஹெல்த் கேர்
- நோயெதிர்ப்பு மற்றும் நுண்ணுயிரியல்
- பயோ இன்ஃபர்மேடிக்ஸ் & சிஸ்டம்ஸ் பயாலஜி
- பொது அறிவியல்
- பொருள் அறிவியல்
- பொறியியல்
- மரபியல் & மூலக்கூறு உயிரியல்
- மருத்துவ அறிவியல்
- மருத்துவ அறிவியல்
- மருந்து அறிவியல்
- வணிக மேலாண்மை
- விவசாயம் மற்றும் மீன் வளர்ப்பு
- வேதியியல்
சுருக்கம்
An Overview of the Biomedical Significance of Alpha1-Antitrypsin
Faupel Marco
Proteases (also known as Proteinases or Peptidases) are hydrolases that break down proteins into smaller peptides and amino acids. They are a type of enzyme that plays a crucial role in both biological and commercial applications. Serine proteases, aspartic proteases, cysteine proteases, threonine proteases, glutamate proteases, and metalloproteases are the six types of proteases. Humans have between 500 and 600 distinct proteases, the majority of which are serine, cysteine, and metalloproteases. The control of protease activity in tissues is required for homeostasis to be maintained. When present in large concentrations, they have the potential to be harmful. To avoid breakdown of connective tissue proteins such as elastin, collagen, and proteoglycans, they are strictly regulated in the extracellular and per cellular area. Regulated expression/secretion, activation of inactive precursors or zymogens of proteases and destruction of mature enzymes are typically used to provide the most basic degree of control. Endogenous protein inhibitors inhibit their protolithic action, which is a second level of regulation. Fermi and Pernossi discovered the proteinase inhibitory action of human plasma in 1894. Shultz discovered the principal inhibitor of proteolytic activity in 1955 and termed it alpha1-antitrypsin (1- AT) for its capacity to inhibit trypsin.