குறியிடப்பட்டது
  • அகாடமிக் ஜர்னல்ஸ் டேட்டாபேஸ்
  • ஜெனமிக்ஸ் ஜர்னல்சீக்
  • கல்வி விசைகள்
  • JournalTOCகள்
  • சீனாவின் தேசிய அறிவு உள்கட்டமைப்பு (CNKI)
  • சிமாகோ
  • விவசாயத்தில் உலகளாவிய ஆன்லைன் ஆராய்ச்சிக்கான அணுகல் (AGORA)
  • எலக்ட்ரானிக் ஜர்னல்ஸ் லைப்ரரி
  • RefSeek
  • டைரக்டரி ஆஃப் ரிசர்ச் ஜர்னல் இன்டெக்சிங் (DRJI)
  • ஹம்டார்ட் பல்கலைக்கழகம்
  • EBSCO AZ
  • OCLC- WorldCat
  • SWB ஆன்லைன் பட்டியல்
  • உயிரியல் மெய்நிகர் நூலகம் (vifabio)
  • பப்ளான்கள்
  • MIAR
  • பல்கலைக்கழக மானியக் குழு
  • மருத்துவக் கல்வி மற்றும் ஆராய்ச்சிக்கான ஜெனீவா அறக்கட்டளை
  • யூரோ பப்
  • கூகுள் ஸ்காலர்
இந்தப் பக்கத்தைப் பகிரவும்
ஜர்னல் ஃப்ளையர்
Flyer image

சுருக்கம்

In situ Monitoring By Raman Spectroscopy of Lysozyme Conformation during "Nanotemplate" Induced Crystallization

Claudio Nicolini, Luca Belmonte, George Maksimov, Nadezda Brazhe and Eugenia Pechkova

Using Raman spectroscopy and lysozyme, this latter as a model protein, we investigate the differences in protein conformation before and after LB nanotemplate-induced crystal nucleation and growth. It was found that the main difference in lysozyme conformation is associated to the higher amount of S-S bonds in lysozyme of LB crystals, probably in C-end of protein, resulting in the higher stiffness of the lysozyme molecules and LB crystal in a whole. Growth in size of LB crystal over time is also accompanied by the formation of S-S bonds. Atomic structure, determined by X-ray diffraction, correlates Raman spectroscopy results confirm the main differences between LB and classical crystals are in terms of water molecules environment previously associated with the increased radiation stability of LB crystals.

மறுப்பு: இந்த சுருக்கமானது செயற்கை நுண்ணறிவு கருவ